伴刀豆球蛋白A分子在两种不同的蛋白质晶体框架中的排列

　　来自柏林亥姆霍兹中心的科学家和中国复旦大学的研究者们一起描绘了一种新材料，叫做蛋白质晶体框架。

　　在特定辅助物质的帮助下，这些蛋白质晶体框架里的蛋白质以一种特殊的方式被固定，可以匀称地匹配，形成高度稳定的晶体。接下来柏林亥姆赫兹中心和复旦大学的研究者们计划深入研究这些蛋白质框架将如何用作功能材料。他们的研究成果今天正发表在科学杂志《自然通讯》上。

　　每个人都知道，蛋白质是敏感的分子，至少可以从把鸡蛋煮熟这件事中得知。在一定的环境下，比如浸入沸水中，蛋白质会变质变硬并失去原来的形状。现今研究者们能够操作蛋白质已经有一段时间了，甚至可以在保持其本来形态的同时对蛋白质结晶。无可否认这种操作虽然十分费劲，但这是研究者们能在高分辨率下弄清楚这些蛋白质结构的唯一方法。此外，更麻烦的是这些蛋白质晶体极其脆弱敏感，难以操作。

　　史上第一次，中国复旦大学的科学家成功地克服了这些困难，将伴刀豆球蛋白A连接到属于糖类和若丹明染料的辅助分子上。这样伴刀豆球蛋白分子便以匀称的排列固定在辅助分子的框架中，从而形成晶体，其中的蛋白质获得了高度的稳定性，并错综复杂地相互联结，形成了蛋白质晶体框架。

伴刀豆球蛋白A分子在两种不同的蛋白质晶体框架中的排列

　　制备这样的分子结构是没有意义的，除非你确切知道它们是怎样形成的以及观察到它们原子水平上的结构。在寻找合适实验方法的过程中，上海的研究者们转而向一位在柏林亥姆霍兹中心工作的中国科学家寻求帮助。她让中国的同事们关注柏林亥姆霍兹中心的电子储能环BESSY II中的麦克斯韦光束线。

　　在亥姆霍兹—麦克斯韦实验室工作的首席科学家之一曼弗雷德·外斯博士这样说，“在柏林亥姆霍兹中心，我们能够提供极其专业的晶体学站，这是在高分辨率下描绘这些蛋白质的最完美的地方。”之后研究人员很快发现，研究者甚至可以自由控制辅助分子穿透蛋白质晶体框架的程度。曼弗雷德·外斯说，“这使得蛋白质晶体框架具有很大的柔韧性和多样性，对此我们应该牢记于心，当研究这些蛋白质潜在的应用时。”